Количество белка в пище необходимо просчитывать
Во всех клетках организма постоянно идут процессы анаболизма и катаболизма. Также как и любые другие молекулы, белковые молекулы в организме непрерывно распадаются и синтезируются, т.е. идет процесс самообновления белков. В здоровом организме мужчины массой 70 кг величина скорости распада соответствует скорости синтеза и равна 500 г белка в сутки.
Если скорость синтеза белков равна скорости их распада, наступает азотистое равновесие, или, по другому, это состояние, когда количество выводимого азота равно количеству получаемого (Vпоступ= Vвывод).
Если синтез белков превышает скорость их распада, то количество выводимого азота снижается и разность между поступающим азотом и выводимым (Vпоступ – Vвывод) становится положительной. В этом случае говорят о положительном азотистом балансе. Положительный азотистый баланс наблюдается у здоровых детей, при нормальной беременности, выздоравливающих больных, спортсменов при наборе формы, т.е. в тех случаях, когда усиливается синтез структурных и функциональных белков в клетках.
При возрастании доли выводимого азота наблюдается отрицательный азотистый баланс. Отрицательный баланс отмечается у больных и голодающих.
Всемирная организация здравоохранения рекомендует принимать не менее 42 г полноценного белка в сутки – это физиологический минимум. Только в этом случае в организме наступает азотистое равновесие.
NB! Для выяснения обоснованных величин потребления белка добровольцы в течение 10 дней находились на искусственной безбелковой диете. При определении азота в моче выявлена его концентрация около 3700 мг/сут, тогда как в контрольной группе эти величины были от 30 до 400 мг/ сут. Количество азота 3700 мг соответствует примерно 23 г белка (16% от массы белка), т.е. такое количество белка распадалось у испытуемых в сутки. Величина 23 г белка в сутки получила название коэффициент изнашивания.
Выявленные потери азота с калом – 12 мг/кг веса (в среднем соответствует 840 мг/70 кг или 13,6 г белка/сут), с дыханием – 2 мг/кг (140 мг/70 кг или 2,28 г белка/сут), с эпителием кожи – 3 мг/кг (210 мг/70 кг или 3.4 г белка/сут). В сумме составляет 19,3 г белка в сутки.
При приеме 23 г белка с пищей у добровольцев наблюдался отрицательный азотистый баланс, т.е. продолжали преобладать процессы распада белков. Равновесие наступало только при приеме 42 г полноценного белка в сутки (23 + 19,3 = 42,3 г), эта величина получила название физиологический минимум.
Что значит полноценный белок?
В реальности нормы потребления белка устанавливаются, исходя из представлений о белковом составе пищевых продуктов, о соотношении полноценных и неполноценных белков в рационе. В России нормы суточного поступления пищевого белка установлены
- для взрослых на уровне 100-120 г,
- для детей 1 года жизни – 2-3 г на кг веса тела,
- у старших детей – около 1,5-2 г/кг веса.
Животных белков должно быть не менее 60% от общего количества.
Основной трудностью при расчете нормативов потребления белков является разнообразие их аминокислотного состава и неодинаковая потребность организма в разных аминокислотах. В связи с этим введены критерии качества белка:
- соотношение заменимых и незаменимых аминокислот – в белке должно быть не менее 32% незаменимых аминокислот,
- близость аминокислотного состава белка к аминокислотному составу усредненного белка тела человека,
- легкость переваривания в ЖКТ.
Существует понятие оптимального по всем параметрам идеального белка, к нему наиболее близок белок куриного яйца. Растительные белки считаются неполноценными, так как в их составе мало незаменимых аминокислот, и доля тех или иных аминокислот в растительном белке резко отличается от таковой животного белка.
Так как все аминокислоты необходимы в определенном соотношении, то возникает понятие «лимитирующей аминокислоты«, т.е. поступающей в минимальном и недостаточном количестве. Отсутствие этой аминокислоты препятствует использованию (включению в состав белка) других аминокислот, которых может быть достаточно.
У детей при недостатке белка в пище задерживается рост, отстает физическое и умственное развитие, изменяется состав костной ткани, снижается активность иммунной системы и сопротивляемость к заболеваниям, тормозится деятельность эндокринных желез. Выраженным нарушением потребления белков является квашиоркор – нехватка белков, особенно животных, в пище. В результате возникает дисбаланс аминокислотного состава пищи и недостаток незаменимых аминокислот. Заболевание наиболее характерно для слаборазвитых стран Азии и Африки и его начало совпадает с отнятием ребенка от груди матери (1,5-3 годика), когда он лишается полноценного белка и переходит на скудное растительное питание взрослых. У больных наблюдается истощение, остановка роста, отечность, анемия, нарушение интеллекта и памяти, умственная отсталость, гипопротеинемия и аминоацидурия.
| NB! Указанные 32% незаменимых аминокислот должны поступать в определенном соотношении, чтобы обеспечить синтез белка: | |||
| Триптофан | Треонин | Лизин Валин Изолейцин |
Фенилаланин Лейцин Метионин |
| 1 доля | 2 доли | 3 доли | 4,5 долей |
| NB! Суточная сбалансированная потребность в аминокислотах: | |
|
Аланин – 3 г |
Глутаминовая кислота – 16 г Серин – 3 г Пролин – 5 г Цистин и цистеин – 2-3 г Аргинин – 5-6 г Метионин – 2-4 г Лизин – 3-5 г Глицин – 3 г Гистидин – 2 г |
Переваривание белков начинается в желудке
Расщепление белков до аминокислот начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения аминокислот могут происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры.
Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы, действующие на внутренние пептидные связи.
В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.
Регуляция желудочного пищеварения
Регуляция осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами. К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин.
Гастрин секретируется специфичными G-клетками пилорического отдела:
- в ответ на раздражение механорецепторов,
- в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
- под влиянием n.vagus.
Далее гастрин через системный кровоток достигает и стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также он обеспечивает секрецию гистамина, влияя на ECL-клетки (enterochromaffin-like cells, англ. энтерохромаффиноподобные клетки).
Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках слизистой оболочки желудка (фундальные железы), выходит в кровоток, взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках и увеличивает в них синтез и секрецию соляной кислоты.
Закисление желудочного содержимого (pH 1,0) по механизму обратной отрицательной связи подавляет активность G-клеток, снижает секрецию гастрина и желудочного сока.
Соляная кислота
Одним из важнейших компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, секретирующие ионы Н+. Источником ионов Н+ является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой. При ее диссоциациии , кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО3–. Они по градиенту концентрации движутся в кровь в обмен на ионы Сl–. В полость желудка ионы Н+ попадают энергозависимым антипортом с ионами К+ (Н+,К+-АТФаза), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии.
При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидный или гиперацидный гастрит, отличающиеся друг от друга по клиническим проявлениям, последствиям и требуемой схеме лечения.
Синтез соляной кислоты
Функции соляной кислоты
- Денатурация белков пищи.
- Бактерицидное действие.
- Высвобождение железа из комплекса с белками, что необходимо для его всасывания. Аналогично высвобождаются и другие металлы.
4. Высвобождение различных органических молекул, прочно связанных с белковой частью (гем, коферменты — тиаминдифосфат, ФАД, ФМН, пиридоксальфосфат, кобаламин, биотин), что позволяет витаминам впоследствии всасываться.
5. Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин.
6. Снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина.
7. После перехода в 12-перстную кишку – стимуляция секреции кишечных гормонов и, следовательно, выделения панкреатического сока и желчи.
NB! Кислая реакция желудочного сока обусловлена, главным образом, присутствием HCl, гораздо в меньшей степени иона H2PO4—, при патологиях (гипо- и анацидное состояние, онкология) свой вклад может вносить молочная кислота.
Совокупность всех веществ желудочного сока, способных быть донорами протонов, составляет общую кислотность. Соляную кислоту, находящуюся в комплексе с белками, мукополисахаридами слизистой оболочки и продуктами переваривания, называют связанной соляной кислотой, оставшуюся часть — свободной соляной кислотой. Содержание свободной HCl подвержено изменениям, в то же время количество связанной HCl относительно постоянно.
Влияние гастрина и гистамина на обкладочные клетки сводится к усилению работы Н+,К+-АТФазы. Действие гастрина заключается в активации кальций-фосфолипидного механизма передачи сигнала, гистамин действует по аденилатциклазному механизму.
Изменение кислотности в желудке
Гипоацидное состояние развивается при снижении активности и/или количества обкладочных клеток, синтезирующих HCl. В результате могут развиваться самые разнообразные последствия, прямо или косвенно связанные с невыполнением соляной кислотой ее функций:
- снижение переваривания белков как в желудке, так и в кишечнике,
- активация процессов брожения в желудке, запах изо рта,
- активация процесса гниения белков в толстой кишке, бурление в кишечнике и метеоризм,
- проникновение недопереваренных продуктов в кровь и, как следствие, аллергические реакции,
- уменьшение высвобождения от белков и возникновение дефицита минеральных веществ (железо, медь, магний, цинк, йод и др),
- снижение высвобождения от белков и всасывания ряда водорастворимых витаминов – развитие гиповитаминозов (B1, B2, B6, B12, H),
- снижение синтеза обкладочными клетками внутреннего фактора Касла и снижение всасывания витамина B12,
- снижение секреции кишечных гормонов и, как следствие, уменьшение выделения желчи и панкреатического сока,
- нарушение переваривания и всасывания липидов и, как следствие, развитие гиповитаминозов по жирорастворимым витаминам.
Гиперацидное состояние развивается при повышенной активности обкладочных клеток. Может приводить к клиническим проявлениям в виде воспаления стенки желудка, эрозии и язвенной болезни желудка и двенадцатипеперстной кишки.
Пепсин
Оптимум рН для работы пепсина 1,5-2,0.
Пепсин является эндопептидазой, то есть он расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр «прикрыт» N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что «раскрывается» активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.
Превращение пепсиногена в пепсин
Связи, расщепляемые пепсином
Пепсин обладает невысокой специфичностью,
- в основном он гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана),
- меньше и медленнее – аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты и т.д.
Гастриксин
Гастриксин по своим функциям близок к пепсину, его количество в желудочном соке составляет 20-50% от количества пепсина. Синтезируется главными клетками желудка в виде прогастриксина (профермент) и активируется соляной кислотой. Оптимум рН гастриксина соответствует 3,2-3,5 и значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабее стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.
NB! В течение суток синтезируется около 2 г пепсина. Объем работы пепсина составляет примерно 10% от всех пептидных связей белков, попадающих в желудок.
Наличие в желудке двух протеаз, действующих при различных pH, позволяет организму пепсином переваривать белки мясной пищи, стимулирующей секрецию HCL, а гастриксином – белки растительно-молочной пищи.
В тонком кишечнике белки должны полностью расщепиться
Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.
Сок поджелудочной железы содержит проферменты – трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются, соответственно, до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы способом ограниченного протеолиза. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.
В кишечном соке активны ферменты щеточной каймы – дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.
Трипсин, химотрипсин, эластаза являются эндопептидазами. Карбоксипептидазы и аминопептидазы – экзопептидазы.
Регуляция кишечного пищеварения
В кишечнике под влиянием соляной кислоты, поступающей из желудка в составе пищевого комка, начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO3–). В результате рН химуса в тонкой кишке повышается до 7,2-7,5 или, при усиленной секреции, до 8,5.
Благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина-панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи.
Нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит также при участии желчи. Формирование желчи (холерез) идет непрерывно, не прекращаясь даже при голодании.
Трипсин
Синтезируемый поджелудочной железой трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.
Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина, может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу.
Параллельно трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу панкреатической липазы, отвечающей за гидролиз триацилглицеролов.
Схема активации трипсина
Схема активации химотрипсина
Химотрипсин
Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина, который расщепляет пептидную связь между аргинином-15 и изолейцином-16 с образованием уже активных промежуточных форм π-химотрипсина и δ-химотрипсина, которые аутолизисом удаляют два дипептида из собственных цепей. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей, формируя стабильный α-химотрипсин.
Фермент специфичен к пептидным связям, образованных с участием карбоксильных групп ароматических аминокислот – фенилаланина, тирозина и триптофана.
Эластаза
Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы. Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот – аланина, пролина, глицина.
Карбоксипептидазы
Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, они гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки основных аминокислот – лизина и аргинина.
Аминопептидазы
Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Представителями аминопептидаз являются аланин-аминопептидаза и лейцин-аминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцин-аминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.
Дипептидазы
Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.
Лизосомы энтероцитов
Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.
У детей свои причуды
Особенности переваривания белков у детей
Желудок
Сразу после рождения ребенка кислотность желудочного сока почти нейтральна и составляет примерно 6,0, после чего в течение 6-12 часов снижается до 1-2 единиц рН. Однако к концу первой недели жизни рН вновь повышается до 5,0-6,0 и сохраняется на высоком уровне продолжительное время, постепенно снижаясь до величины рН 3,0-4,0 к концу первого года жизни. Существенной особенностью грудного возраста является то, что кислотность желудочного сока обеспечивается в основном молочной кислотой, а не соляной. В возрасте 4-7 лет показатель общей кислотности не превышает 40 ммоль/л (норма у взрослых 40-60 ммоль/л), величина рН в среднем составляет 2,5, в дальнейшем она снижается до величины взрослых 1,5-2,0.
В целом протеолитическая активность желудочного сока к концу первого года жизни возрастает в 3 раза, но остается вдвое ниже, чем у взрослых.
Из-за сниженной кислотности желудка в грудном возрасте (за исключением первых дней жизни) пепсин не играет существенной роли в переваривании белка. Основным ферментом желудка грудных детей является реннин (химозин). Его активность обнаруживается еще в антенатальном периоде, являясь максимальной к моменту рождения и не меняясь до 10 дня жизни. Синтезируется реннин главными клетками желудка в виде профермента (прореннина) и активируется при рН менее 5,0. Оптимальная кислотность среды для реннина 3,0-4,0.
Реакции осаждения казеина
Реннин имеет значение для переваривания молочного белка казеина. Отщепление гликопептида от казеина превращает последний в параказеин, который связывает ионы кальция, створаживается и образует нерастворимую соль. Благодаря этому молочный белок задерживается в желудке и подвергается частичному перевариванию гастриксином. У взрослых функцию реннина берет на себя соляная кислота, денатурирующая казеин.
Кишечник
В раннем грудном возрасте активность поджелудочной железы относительно низка, однако к концу первого года жизни секреция панкреатических ферментов возрастает от 2 до 10 раз, переваривание белков происходит практически полностью и к завершению грудного возраста всасывается до 98% поступивших аминокислот.
Проблемы ЖКТ влияют на весь организм
Уменьшение переваривания белков из-за низкой протеолитической активности в желудке (пониженная кислотность) или в кишечнике (хронические панкреатиты), нарушение целостности стенки кишечного тракта вследствие гельминтозов или неполной нейтрализации соляной кислоты (гиперацидный гастрит, нарушение желчевыделения) приводит к последствиям, которые отражаются на деятельности всего организма.
Пищевые аллергии
В раннем постнатальном периоде (у новорожденных и до 2-3 месяцев) проницаемость стенки кишечника у детей даже в норме повышена. Такая особенность обеспечивает проникновение антител молозива и материнского молока в кровь ребенка и создает младенцу пассивный иммунитет. Молозиво также содержит ингибитор трипсина, предохраняющий иммуноглобулины от быстрого гидролиза.
Однако при наличии неблагоприятных обстоятельств (гиповитаминозы, индивидуальные особенности, неправильное питание) проницаемость кишечной стенки возрастает и создается повышенный поток в кровь младенца пептидов коровьего молока (при искусственном вскармливании), пептидов и веществ, присутствующих в материнском молоке – развивается пищевая аллергия. Аналогичная ситуация может наблюдаться у старших детей и взрослых при нарушениях желчевыделения, при гельминтозах, дисбактериозах, поражении слизистой оболочки кишечника токсинами и т.п.
Целиакия
Целиакия – аутосомно-доминантное прогрессирующее заболевание, с разной степенью выраженности, с частотой до 0,5-1%. Приводит к изменениям в тощей кишке: воспалению и сглаживанию слизистой оболочки, исчезновению ворсинок и атрофии щеточной каемки, к появлению кубовидных энтероцитов. Причиной является врожденная непереносимость белка клейковины злаков (глютена), или точнее – его растворимой фракции глиадина. Заболевание проявляется после введения в рацион младенца глиадин-содержащих продуктов (пшеница, рожь, ячмень), в первую очередь манной каши.
Патогенез заболевания до сих пор не выяснен, имеются гипотеза о прямом токсическом воздействии на стенку кишечника и гипотеза иммунного ответа на белок в стенке кишки.
Катаболизм аминокислот в толстом кишечнике
В некоторых ситуациях, а именно:
- при ухудшении всасывания аминокислот,
- при избытке белковой пищи,
- при нарушении деятельности пищеварительных желез,
- при снижении перистальтики кишечника (запоры)
аминокислоты и недопереваренные фрагменты белков достигают толстого кишечника, где подвергаются воздействию кишечной микрофлоры. Такой процесс получил название гниение белков в кишечнике. При этом образуются продукты разложения аминокислот, представляющие собой
- токсины (аммиак, кадаверин, путресцин, крезол, фенол, скатол, индол, пиперидин, пирролидин, сероводород (H2S), метилмеркаптан (СН3SН) и другие),
- нейромедиаторы (серотонин, гистамин, октопамин, тирамин, триптамин).
Всасываясь в кровь, эти вещества вызывают общую интоксикацию, колебания артериального давления, головные боли, понижение аппетита, понижение болевой чувствительности, анемии, миокардиодистрофии, нарушение желудочной секреции, в тяжелых случаях возможны угнетение дыхания, сердечной деятельности и кома.
Реакции превращения тирозина и триптофана
Реакции првращения лизина и аргинина
Детоксикация продуктов гниения
Обезвреживание токсических веществ, поступающих из толстого кишечника, происходит в печени с помощью двух систем:
- система микросомального окисления,
- система конъюгации.
Цель работы системы микросомального окисления заключается
- в увеличении реакционной способности молекулы и ее возможности вступить в реакцию конъюгации,
- в придании гидрофильности молекуле, что способствует ее выведению с мочой и отсутствию накопления в нервной и жировой ткани.
Цель работы системы конъюгации заключается
- в маскировке реакционноспособных и токсичных групп (например, в феноле это ОН-группа).